Zakład Biochemii Fizycznej

Liczba godzin: 30 godzin wykładów, 45 godzin ćwiczeń, 30 godzin konwersatorium
Punkty ECTS: 8
Semestr: zimowy
Dla kogo: kurs przeznaczony dla studentów studiów licencjackich (I stopnia) kierunku biochemia
Warunki uczestnictwa: zaliczenie kursów Matematyka, Chemia, Chemia fizyczna, Biochemia

Koordynator kursu:
prof. Marta Dziedzicka-Wasylewska
Wykładowcy: 
prof. Marta Dziedzicka-Wasylewska, dr hab. Andrzej Górecki, dr hab. Sylwia Kędracka-Krok, dr Agnieszka Polit
Opiekun ćwiczeń: dr Piotr Bonarek
Prowadzący ćwiczenia:
dr Piotr Bonarek, dr Małgorzata Figiel, dr hab. Andrzej Górecki, dr Agnieszka Polit, mgr Beata Rysiewicz
Godzina i miejsce wykładów:
poniedziałek, godzina 10:00–11:30
sala P.01.6
Godzina i miejsce konwersatoriów:
wtorek, godzina 12:05–13:35
sala D104
Godziny i miejsce ćwiczeń:
środa, godzina 13:15–15:30, 15:45–18:00
pracownie Zakładu Biochemii Fizycznej

Tematyka kursu:
Wykłady: Struktura makrocząsteczek i techniki służące do jej poznawania na różnym poziomie organizacji: dichroizm kołowy, spektroskopia Ramana i w podczerwieni, magnetyczny rezonans jądrowy, rentgenografia strukturalna, niskokątowe rozproszenie neutronów i promieniowania X, mikroskopia krioelektronowa. Stacjonarne i rozdzielcze w czasie metody spektroskopii fluorescencyjnej stosowane w badaniach makrocząsteczek, ze szczególnym uwzględnieniem wygaszania fluorescencji, rezonansowego przeniesienia energii wzbudzenia na odległość oraz anizotropii fluorescencji. Własności hydrodynamiczne makrocząsteczek: dyfuzja translacyjna i rotacyjna, sedymentacja, lepkość. Metody wyznaczania parametrów hydrodynamicznych: ultrawirowanie, sączenie molekularne, elektroforeza, dynamiczne rozpraszanie światła, anizotropii fluorescencji. Czynniki wpływające na stabilność strukturalną makrocząsteczek w roztworze. Procesy fałdowania i denaturacji białek. Denaturacja termiczna i chemiczna w ujęciu kinetycznymi i równowagowymi. Zastosowanie różnicowej mikrokalorymetrii skanującej. Opis oddziaływania makromolekuł z ligandami w stanie równowagi: parametry termodynamiczne, stechiometria, kooperatywność (modele MWC, KNF). Stosowane techniki jakościowe i ilościowe, między innymi spektroskopowe, dializa równowagowa,  mikrokalorymetria miareczkująca. Kinetyka oddziaływania makromolekuł z ligandami: parametry kinetyczne, równania kinetyczne. Techniki ciągłego i zatrzymanego przepływu, techniki relaksacyjne, rezonans plazmonów powierzchniowych. Błony biologiczne: struktury lipidowe i ich własności, układy modelowe błon biologicznych, techniki obrazowania: metoda AFM, mikroskopia elektronowa, metody badania dynamiki błon m.in. metoda FRAP, DSC, EPR, NMR, inne metody spektroskopowe w tym fluorescencyjne.

Zajęcia konwersatoryjne: W trakcie zajęć omawiane będą zagadnienia poruszane podczas wykładu.

Zajęcia laboratoryjne: Wyznaczanie wielkości i kształtu cząsteczek białek w roztworze. Wyznaczanie współczynnika dyfuzji rotacyjnej białek przy użyciu stacjonarnych pomiarów anizotropii fluorescencji. Badania oddziaływania białko-ligand przy użyciu pomiarów fluorescencji. Wyznaczanie struktury drugorzędowej białek poprzez pomiary dichroizmu kołowego. Zastosowanie pomiarów wewnętrznej fluorescencji w badaniach zmian strukturalnych białek. Badania procesów denaturacji chemicznej i termicznej białek metodami dichroizmu kołowego i różnicowej mikrokalorymetrii skanującej DSC. Pomiary kinetyki oddziaływania białko-ligand z zastosowaniem metody zatrzymanego przepływu (ang. stopped-flow). Badanie przejść fazowych w liposomach.

1. W trakcie trwania kursu dopuszcza się 2 nieobecności na ćwiczeniach, przy czym jedna z nich musi być usprawiedliwiona.
2. Spóźnienie większe niż 15 minut daje prowadzącemu prawo nie wpuszczenia studenta na zajęcia.
3. Studentów obowiązuje merytoryczne przygotowanie do każdego ćwiczenia na podstawie instrukcji do ćwiczenia oraz literatury wskazanej przez prowadzącego.
4. Warunkiem zaliczenia poszczególnych ćwiczeń jest oddanie sprawozdania.
5. Sprawozdania powinny być pisane w parach. Osoba, której nazwisko nie znajdzie się w sprawozdaniu, musi napisać sprawozdanie samodzielnie.
6. Czas na oddanie sprawozdania wynosi 1 tydzień, za każdy tydzień zwłoki ocena wyjściowa będzie obniżana o pół stopnia.
7. Sprawozdanie zawierające plagiat jest oceniane na 0 punktów (liczone do średniej).
8. Ocena z danego ćwiczenia jest średnią z ocen: oceny uzyskanej w trakcie zajęć (kolokwium wstępne) i oceny ze sprawozdania.
9. Ocena końcowa z ćwiczeń jest średnią arytmetyczną z ocen cząstkowych z poszczególnych ćwiczeń.
10. Warunkiem dopuszczenia do egzaminu końcowego jest uzyskanie zaliczenia z ćwiczeń (ocena co najmniej dostateczna).
11. Ocena z egzaminu końcowego stanowi końcową ocenę z kursu.

1. Kensal E. van Holde, W. Curtis Johnson, P. Shing Ho „Principles of Physical Biochemistry" Pearson Education International
2. Charles Cantor, Paul Schimel „Biophysical chemistry" W. H. Freeman and Company
3. J. R. Lakowicz „Principles in fluorescence spectroscopy" Kluwer Academic Publisher
4. Peter Atkins „Chemia fizyczna" PWN