Zakład Biochemii Fizycznej

Liczba godzin: 30 godzin wykładów, 45 godzin ćwiczeń
Punkty ECTS: 6
Semestr: letni
Dla kogo: kurs przeznaczony dla studentów jednolitych studiów magisterskich kierunku biofizyka
Warunki uczestnictwa: zaliczenie kursów Matematyka, Chemia,  Biochemia

Koordynator kursu:
prof. Marta Dziedzicka-Wasylewska
Wykładowcy: 
prof. Marta Dziedzicka-Wasylewska, dr hab. Andrzej Górecki, dr hab. Sylwia Kędracka-Krok, dr Agnieszka Polit
Opiekun ćwiczeń: dr Andrzej Górecki
Prowadzący ćwiczenia:
dr Piotr Bonarek, dr hab. Andrzej Górecki, dr hab. Sylwia Kędracka-Krok, dr Agnieszka Polit
Godzina i miejsce wykładów:
środa, godzina 8:15-9:45
sala D107
Godziny i miejsce ćwiczeń:
czwartek
ćwiczenia 3-godzinne: godzina 13:30–15:45 i 16:00–18:15
ćwiczenia 7-godzinne: godzina 13:30–18:45
pracownie Zakładu Biochemii Fizycznej

Tematyka kursu:
Wykłady: Struktura i własności białek i kwasów nukleinowych, siły stabilizujące strukturę i oddziaływania makrocząsteczek. Własności hydrodynamiczne makroczasteczek: dyfuzja translacyjna i rotacyjna, sedymentacja, rozproszenie światła. Spektroskopowe metody badania własności strukturalnych makrocząsteczek w roztworze: fluorescencja, dichroizm kołowy, spektroskopia Ramana i w podczerwieni, spektroskopia NMR. Zastosowanie dyfrakcji rentgenowskiej w badaniach struktury przestrzennej białek i kwasów nukleinowych. Termodynamiczny i kinetyczny opis oddziaływania białko-ligand, białko-białko i białko-DNA. Procesy fałdowania i denaturacji białek.

Zajęcia laboratoryjne: Wyznaczanie współczynnika dyfuzji rotacyjnej białek przy użyciu stacjonarnych pomiarów anizotropii fluorescencji. Badania oddziaływania białko-ligand przy użyciu pomiarów fluorescencji i mikrokalorymetrii ITC. Wyznaczanie struktury drugorzędowej białek poprzez pomiary dichroizmu kołowego. Zastosowanie pomiarów wewnętrznej fluorescencji w badaniach zmian strukturalnych białek. Badania procesów fałdowania i denaturacji białek metodami dichroizmu kołowego i skaningowej mikrokalorymetrii DSC. Pomiary kinetyki enzymatycznej z zastosowaniem metody zatrzymanego przepływu (stopped-flow).

1. Obowiązkowa obecność na wszystkich ćwiczeniach
2. Niedopuszczalne są spóźnienia przekraczające 15 min. Spóźnienie większe niż 15 minut daje prowadzącemu prawo nie wpuszczenia studenta na zajęcia.
3. Obowiązuje merytoryczne przygotowanie do każdego ćwiczenia na podstawie instrukcji do ćwiczenia i wskazanej przez prowadzącego literatury.
4. Warunkiem zaliczenia poszczególnych ćwiczeń jest uzyskanie pozytywnej oceny ze sprawozdania.
5. Sprawozdania powinny być pisane w parach. Osoba, której nazwisko nie znajdzie się w sprawozdaniu, musi napisać sprawozdanie samodzielnie.
6. Czas na oddanie sprawozdania wynosi 1 tydzień, za każdy tydzień zwłoki ocena wyjściowa będzie obniżana o pół stopnia.
7. Plagiaty będą karane „oceną zerową", które będzie liczone do średniej z ćwiczeń.
8. Ocena z danego ćwiczenia jest średnią z ocen: uzyskanej w trakcie zajęć (kolokwium wstępne) i ze sprawozdania.
9. Ocena końcowa z ćwiczeń będzie średnią z ocen cząstkowych poszczególnych ćwiczeń (średnia arytmetyczna, ważona liczbą godzin dla danego ćwiczenia).
10. Warunkiem dopuszczenia do egzaminu końcowego jest uzyskanie zaliczenia z ćwiczeń (ocena dostateczna lub wyższa).
11. Ocena z egzaminu końcowego stanowi końcową ocenę z kursu. Uwaga, zaliczenie ćwiczeń na ocenę bardzo dobrą będzie premiowane trzema punktami doliczanymi do liczby punków uzyskanych z egzaminu, zaś na plus dobrą dwoma punktami.
     

1. Kensal E. van Holde, W. Curtis Johnson, P. Shing Ho „Principles of Physical Biochemistry" Pearson Education International
2. Charles Cantor, Paul Schimel „Biophysical chemistry" W. H. Freeman and Company
3. J. R. Lakowicz „Principles in fluorescence spectroscopy" Kluwer Academic Publisher
4. Peter Atkins „Chemia fizyczna" PWN