Zakład Biochemii Fizycznej

Wcześniejsza nazwa kursu: Biochemia fizyczna – kurs podstawowy (BT102)
Liczba godzin: 30 godzin wykładów, 45 godzin ćwiczeń
Punkty ECTS: 6
Semestr: letni
Dla kogo: kurs przeznaczony dla studentów studiów licencjackich (I stopnia) kierunku biotechnologia
Warunki uczestnictwa: zaliczenie kursów Matematyka, Chemia, Chemia fizyczna, Biochemia

Koordynator kursu:
prof. Marta Dziedzicka-Wasylewska
Wykładowcy: 
prof. Marta Dziedzicka-Wasylewska, dr Andrzej Górecki, dr Sylwia Kędracka-Krok, dr Agnieszka Polit
Opiekun ćwiczeń: dr hab. Sylwia Kędracka-Krok
Prowadzący ćwiczenia:
dr Piotr Bonarek, dr hab. Andrzej Górecki, dr hab. Sylwia Kędracka-Krok, dr Sylwia Łukasiewicz, dr Agnieszka Polit
Godzina i miejsce wykładów:
środa, godzina 8:15–9:45
sala D107
Godziny i miejsce ćwiczeń:
poniedziałek, godzina 8:00–11:00 (Grupy 1A i 1B), 11:30–14:30 (Grupy 2A i 2B)
wtorek, godzina 8:00–11:00 (Grupy 3A i 3B), 11:30–14:30 (Grupy 4A i 4B)
pracownie Zakładu Biochemii Fizycznej

Tematyka kursu:
Wykłady: Struktura i własności białek i kwasów nukleinowych, siły stabilizujące strukturę i oddziaływania makrocząsteczek. Własności hydrodynamiczne makroczasteczek: dyfuzja translacyjna i rotacyjna, sedymentacja, rozproszenie światła. Spektroskopowe metody badania własności strukturalnych makrocząsteczek w roztworze: fluorescencja, dichroizm kołowy, spektroskopia Ramana i w podczerwieni, spektroskopia NMR. Zastosowanie dyfrakcji rentgenowskiej w badaniach struktury przestrzennej białek i kwasów nukleinowych. Termodynamiczny i kinetyczny opis oddziaływania białko-ligand, białko-białko i białko-DNA. Procesy fałdowania i denaturacji białek.

Zajęcia laboratoryjne: Wyznaczanie współczynnika dyfuzji rotacyjnej białek przy użyciu stacjonarnych pomiarów anizotropii fluorescencji. Badania oddziaływania białko-ligand przy użyciu pomiarów fluorescencji i mikrokalorymetrii ITC. Wyznaczanie struktury drugorzędowej białek poprzez pomiary dichroizmu kołowego. Zastosowanie pomiarów wewnętrznej fluorescencji w badaniach zmian strukturalnych białek. Badania procesów fałdowania i denaturacji białek metodami dichroizmu kołowego i skaningowej mikrokalorymetrii DSC. Pomiary kinetyki enzymatycznej z zastosowaniem metody zatrzymanego przepływu (stopped-flow).

1. W trakcie trwania kursu dopuszcza się 2 nieobecności na ćwiczeniach, przy czym jedna z nich musi być usprawiedliwiona a ćwiczenie odrobione.
2. Spóźnienie większe niż 15 minut daje prowadzącemu prawo nie wpuszczenia studenta na zajęcia.
3. Zmiana grupy ćwiczeniowej jest dopuszczalna tylko w nadzwyczajnej sytuacji, po konsultacji z prowadzącym dane ćwiczenie.
4. Studentów obowiązuje merytoryczne przygotowanie do każdego ćwiczenia na podstawie instrukcji do ćwiczenia oraz literatury wskazanej przez prowadzącego.
5. Warunkiem zaliczenia ćwiczeń jest co najmniej ocena dostateczna wyliczona jako średnia arytmetyczna z ocen cząstkowych z poszczególnych ćwiczeń, przy czym w przypadku uczestnictwa we wszystkich ćwiczeniach najniższa ocena nie jest liczona do średniej.
6. Na ocenę z danego ćwiczenia składają się: ocena z kolokwium (patrz punkt niżej) oraz ocena merytorycznego przygotowania do ćwiczenia i aktywności podczas wykonywania ćwiczenia.
7. Po przeprowadzaniu bloku 4 kolejnych ćwiczeń przewidziane jest krótkie (30 min.) kolokwium sprawdzające. W sumie, w ramach ćwiczeń odbędą się 3 takie kolokwia.
8. Warunkiem dopuszczenia do egzaminu końcowego jest uzyskanie zaliczenia z ćwiczeń.
9. Ocena z egzaminu końcowego stanowi końcową ocenę z kursu.
10. Uwaga! Zaliczenie ćwiczeń na ocenę bardzo dobrą jest premiowane trzema punktami doliczanymi do liczby punków uzyskanych z egzaminu, na ocenę dobrą plus – dwoma punktami, zaś za ocenę dobrą – jednym punktem.

1. Kensal E. van Holde, W. Curtis Johnson, P. Shing Ho „Principles of Physical Biochemistry" Pearson Education International
2. Charles Cantor, Paul Schimel „Biophysical chemistry" W. H. Freeman and Company
3. J. R. Lakowicz „Principles in fluorescence spectroscopy" Kluwer Academic Publisher
4. Peter Atkins „Chemia fizyczna" PWN